Perbezaan Utama - Hemoglobin vs Myoglobin

Hemoglobin dan myoglobin adalah dua jenis protein globin yang berfungsi sebagai protein pengikat oksigen. Kedua-dua protein ini mampu meningkatkan jumlah oksigen terlarut dalam cecair biologi vertebrata dan juga dalam beberapa invertebrata. Kumpulan prostetik organik dengan ciri serupa terlibat dalam pengikatan oksigen dalam kedua-dua protein. Tetapi, orientasi 3-D di ruang atau stereoisomerisme hemoglobin dan myoglobin berbeza. Oleh kerana perbezaan ini, jumlah oksigen yang dapat mengikat dengan setiap molekul protein juga berbeza. Hemoglobin mampu mengikat erat dengan oksigen sedangkan myoglobin tidak dapat mengikat erat dengan oksigen. Perbezaan antara hemoglobin dan myoglobin menimbulkan fungsi mereka yang berbeza; hemoglobin terdapat dalam aliran darah, mengangkut oksigen dari paru-paru ke seluruh badan sementara myoglobin terdapat di otot, mengeluarkan oksigen yang diperlukan.

Kawasan Utama Dilindungi

1. Apa itu Hemoglobin - Definisi, Struktur dan Komposisi, Fungsi 2. Apa itu Myoglobin - Definisi, Struktur dan Komposisi, Fungsi 3. Persamaan antara Hemoglobin dan Myoglobin - Gariskan persamaan 4. Apakah perbezaan antara Hemoglobin dan Myoglobin - Perbandingan Perbezaan Utama

Syarat Utama: Hemoglobin, Myoglobin, Oksigen, Haem, Protein, Globin Protein, Darah

Apa itu Hemoglobin

Hemoglobin adalah protein globular multi-subunit dengan struktur kuarter. Ia terdiri daripada dua subunit α dan dua β yang disusun dalam struktur tetrahedral. Hemoglobin adalah metalloprotein yang mengandungi zat besi. Masing-masing daripada empat subunit protein globular dikaitkan dengan kumpulan haem prostetik bukan protein, yang mengikat dengan satu molekul oksigen. Penghasilan hemoglobin berlaku pada sumsum tulang. Protein globin disintesis oleh ribozom di sitosol. Bahagian haem disintesis dalam mitokondria. Atom besi bermuatan dipegang di gelang porfirin dengan ikatan kovalen besi dengan empat atom nitrogen dalam satah yang sama. Atom N ini tergolong dalam cincin imidazol dari residu histidin F8 dari setiap empat subunit globin. Dalam hemoglobin, zat besi wujud sebagai Fe²⁺, memberi warna merah kepada sel darah merah.

Manusia mempunyai tiga jenis hemoglobin: hemoglobin A, hemoglobin A₂ dan hemoglobin F. Hemoglobin A adalah jenis hemoglobin yang biasa, yang dikodkan oleh gen HBA1, HBA2, dan HBB. Empat subunit hemoglobin A terdiri daripada dua subunit α dan dua β (α₂β₂). Hemoglobin A₂ dan hemoglobin F jarang berlaku dan terdiri daripada dua subunit α dan dua δ dan dua subunit α dan dua γ, masing-masing. Pada bayi, jenis hemoglobin adalah Hb F (α₂γ₂).

Oleh kerana molekul hemoglobin terdiri daripada empat subunit, ia dapat mengikat dengan empat molekul oksigen. Oleh itu, hemoglobin dijumpai dalam sel darah merah, sebagai pembawa oksigen dalam darah. Oleh kerana terdapat empat subunit dalam struktur, pengikatan oksigen meningkat ketika molekul oksigen pertama mengikat pada kumpulan haem pertama. Proses ini dikenal pasti sebagai pengikatan oksigen koperasi. Hemoglobin merangkumi 96% berat kering sel darah merah. Sebilangan Karbon dioksida juga terikat dengan hemoglobin untuk pengangkutan dari tisu ke paru-paru. 80% karbon dioksida diangkut melalui plasma. Struktur hemoglobin ditunjukkan dalam rajah 1.

Gambar 1: Struktur Hemoglobin

Fungsi Hemoglobin

Apa itu Myoglobin

Myoglobin adalah protein pengikat oksigen dalam sel otot vertebrata, memberikan warna merah atau kelabu gelap pada otot. Ia dinyatakan secara eksklusif pada otot rangka dan otot jantung. Myoglobin terdiri daripada 5-10% protein sitoplasma dalam sel otot. Oleh kerana perubahan asid amino dalam rantai polinukleotida hemoglobin dan myoglobin bersifat konservatif, kedua hemoglobin dan myoglobin mempunyai struktur yang serupa. Selain itu, myoglobin adalah monomer, yang terdiri daripada satu rantai polinukleotida tunggal, yang terdiri daripada satu kumpulan haem. Oleh itu, ia mampu mengikat dengan satu molekul oksigen. Oleh itu, tidak ada pengikatan oksigen koperasi dalam myoglobin. Tetapi, afinitas mengikat myoglobin tinggi jika dibandingkan dengan hemoglobin. Akibatnya, myoglobin berfungsi sebagai protein penyimpan oksigen pada otot. Myoglobin membebaskan oksigen ketika otot berfungsi. Struktur hemoglobin 3-D ditunjukkan dalam rajah 2.

Gambar 2: Myoglobin

Persamaan Antara Hemoglobin dan Myoglobin

Perbezaan Antara Hemoglobin dan Myoglobin

Definisi

Hemoglobin: Hemoglobin adalah protein merah yang bertanggungjawab untuk mengangkut oksigen dalam darah vertebrata.

Myoglobin: Myoglobin adalah protein merah dengan haem yang membawa dan menyimpan oksigen dalam sel otot.

Berat Molekul

Hemoglobin: Berat molekul hemoglobin ialah 64 kDa.

Myoglobin: Berat molekul hemoglobin ialah 16.7 kDa.

Komposisi

Hemoglobin: Hemoglobin terdiri daripada empat rantai polipeptida.

Myoglobin: Myoglobin terdiri daripada rantai polipeptida tunggal.

Struktur Kuarter

Hemoglobin: Hemoglobin adalah tetramer yang terdiri daripada dua subunit α dan dua β.

Myoglobin: Myoglobin adalah monomer. Oleh itu, ia tidak mempunyai struktur kuaternari.

Bilangan Molekul Oksigen

Hemoglobin: Hemoglobin mengikat dengan empat molekul oksigen.

Myoglobin: Myoglobin hanya mengikat dengan satu molekul oksigen.

Pengikatan Koperasi

Hemoglobin: Oleh kerana hemoglobin adalah tetramer, ia menunjukkan pengikatan kerjasama dengan oksigen.

Myoglobin: Oleh kerana myoglobin adalah monomer, ia tidak menunjukkan pengikatan kerjasama.

Perkaitan dengan Oksigen

Hemoglobin: Hemoglobin mempunyai pertalian yang rendah untuk mengikat dengan oksigen.

Myoglobin: Myoglobin mempunyai pertalian yang tinggi untuk mengikat dengan oksigen, yang tidak bergantung pada kepekatan oksigen.

Ikatan dengan Oksigen

Hemoglobin: Hemoglobin mampu mengikat erat dengan oksigen.

Myoglobin: Myoglobin tidak terikat dengan oksigen.

Kejadian

Hemoglobin: Hemoglobin dijumpai dalam aliran darah.

Myoglobin: Myoglobin terdapat di dalam otot.

Jenis-Jenis

Hemoglobin: Hemoglobin A, hemoglobin A₂ dan hemoglobin F adalah jenis hemoglobin pada manusia.

Myoglobin: Satu jenis myoglobin terdapat di semua sel.

Fungsi

Hemoglobin: Hemoglobin mengambil oksigen dari paru-paru dan mengangkut ke seluruh badan.

Myoglobin: Myoglobin menyimpan oksigen dalam sel otot dan membebaskan apabila diperlukan.

Kesimpulannya

Hemoglobin dan myoglobin adalah dua protein globular yang mengikat oksigen dalam vertebrata. Hemoglobin adalah tetramer yang bekerjasama dengan empat molekul oksigen. Myoglobin adalah monomer yang terdiri daripada satu kumpulan haem. Oleh kerana keupayaan mengikat hemoglobin lebih tinggi daripada mioglobin, maka hemoglobin digunakan sebagai protein pengangkut oksigen dalam darah. Myoglobin digunakan sebagai protein penyimpan oksigen dalam sel otot. Pertalian oksigen yang mengikat dengan myoglobin lebih tinggi daripada hemoglobin. Perbezaan utama hemoglobin dan myoglobin adalah dalam fungsi mereka. Perbezaan fungsi hemoglobin dan myoglobin timbul kerana perbezaan struktur 3-D mereka.

Rujukan:

1. " Myoglobin. " Hemoglobin dan Myoglobin. N.p., n.d. Web. Terdapat di sini. 05 Jun 2017. 2. "Myoglobin." Encyclopædia Britannica. Encyclopædia Britannica, inc., N.d. Web. Terdapat di sini. 05 Jun 2017.

Gambar Kesopanan:

1. "1904 Hemoglobin" Oleh OpenStax College - Anatomi & Fisiologi, laman web Connexions. 19 Jun 2013. (CC BY 3.0) melalui Wikimedia Commons 2. "Myoglobin" Oleh → AzaToth - dibuat sendiri berdasarkan entri PDB (Domain Awam) melalui Wikimedia Commons